[생물 임용 노트] 단백질 - 2) 단백질의 구조: 단백질의 2차 구조

단백질의 2차 구조

폴리펩타이드 골격에 주사슬을 이루는 원자들에 의한 입체 형태를 의미한다.

 

α-나선(α-helix)

폴리펩타이드 골격이 가상의 축을 둘레로 감고 있는 구조로 N-H와 C=O 간의 수소 결합으로 안정화된다.

나선상의 1회전당 3~4개의 아미노산이 있으며 이들은 수소 결합으로 다음 회전과 연결된다. R기는 나선 모양인 골격의 바깥으로 돌출되어 있다. 수송, 수용체 단백질과 막관통 단백질에 많은 구조이다.

 

◎ α-나선 구조의 안정성에 영향을 미치는 요인

 - Ala(알라닌)은 α-나선 형성에 유리하다.

 - 3~4개 떨어진 거리의 아미노산 잔기 간의 상호작용(예> (+) - (-) 사이의 상호작용)은 α-나선 형성에 유리하다.

 - 인접한 R기의 크기가 크거나 모양이 특이적인 아미노산은 α-나선의 구조를 불안정화 시킨다.

   ＊Asn, Ser, Thr, Cys 인접 시 형성이 어려워진다.

    * Glu, Lys, Arg 인접시 형성이 어려워진다.

 - Pro(프롤린)은 고리형 구조로 꼬임을 막는다.

 - Gly은 유연한 구조로 구조 형성에 잘 참여하지 않는다.

 - 나선 끝에서 아미노산 잔기와 전기 쌍극자 간의 상호작용이 일어난다.

 - 결국 α-helix 구조 내 R기간의 상호작용이 적은 경우 안정화된다.

 

β-평면(β-sheet)

폴리펩타이드 사슬 골격이 zig-zag로 신장되어 병풍 구조를 형성한 것으로, 서로 나란히 놓여 있는 폴리 펩타이드 사슬 간의 수소 결합으로 형성된다. 대표적인 것으로 비단(silk)이 있다.

폴리펩타이드의 진행방향에 따라

  평행 구조: 둘 다 N → C 방향, 반복 단위 길이가 6.5Å

  역평행 구조: 둘의 진행 방향이 반대, 반복 단위 길이가 7.0Å

 

β-회전(β-turn)

방향이 반전되는 turn 또는 loop 구조로 α-helix와 β-sheet의 흐름을 이어준다.

 

◎ β-turn 구조의 형성 요인

 - 첫 번째 아미노산 잔기의 카보닐 산소와 네 번째 아미노산의 아미노기의 수소결합

 - Gly 은 작고 유연하여 형성에 유리하다.

 - Pro은 급속한 회전이 가능하게 한다.

 

초이차 구조(motif)

2차 구조의 몇 가지 요소들 간의 특별히 안정된 배열이나 그들 사이의 특이적인 연결을 의미한다.

 

◎ DNA 결합 단백질의 motif

 1) helix-turn-helix

   여러 α-나선을 가지고 그들 중 하나는 DNA와 결합하고 다른 것은 그 구조를 안정화시킨다

   예> lac repressor, homeodomain

 2) zinc finger

   아연(zn) 이온이 Cys와 His에 의해 지탱되어 고리 형태를 형성한다.

   예> 스테로이드 호르몬 수용체

 

 3) leucine zipper

   Leu 잔기를 폴리펩타이드 안쪽에 위치하게 하여 두 폴리펩타이드 사슬 사이의 소수성 상호작용으로 지퍼가 채워지는 것 같은 구조를 형성한다.

    예> 전사인자 AP-1

  

 4) helix-loop-helix

   고리에 의해 분리되어 있는 2개의 나선 구조

   예> 항체 유전자의 활성자