[생물 임용 노트] 단백질 - 2) 단백질의 구조: 단백질의 3,4차 구조

단백질의 3차 구조

폴리펩타이드 사슬 내 아미노산 R기간의 상호작용에 의해 형성되는 구조이다.

주된 결합력은 R기 사이의 소수성 상호작용, 이온 상호작용, 반 데르 발스 인력, 두 Cys간의 공유결합이다.

 

1. 섬유 단백질(fibrous protein)

 대체로 가늘고 길며, 긴 가닥 혹은 판상으로 배열된 사슬의 형태를 띠고 있다. 단백질의 내외부에 소수성 아미노산이 높은 밀도로 존재한다.

 1) α-케라틴; 오른손 감김

   Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe 등 소수성 아미노산이 풍부하다.

   α-나선의 폴리펩타이드가 서로 꼬여 있는 형태이다. pf> 마이오신(4차구조)

   4차 구조 형성 시 이황화 결합에 의해 안정화된다.

  

  2) 콜라겐(collagen); 왼손 감김

    1회전당 3개의 아미노산이 존재한다.

    α-사슬 3개의 과도한 꼬임 구조(이 경우는 오른손 감김)

    Gly-X-Pro 서열이 반복된다.

 

  3) Silk protein

    Ala와 Gly가 풍부한 β-입체구조로 약한 상호작용에 의해 판끼리 서로 부착된 형태이다.

 

2. 구단백질(globular protein)

   짧은 α,β 구조의 분절들이 서로 접혀서 촘촘한 구조를 이루며, 이러한 접힘이 넓은 영역의 생물학적 기능을 수행하게 한다. 대표적인 예로 마이오글로빈(Myoglobin)이 있는데, 조밀한 소수성 중심과 환경 내의 약한 상호작용에 의해 안정화되고 있다. 이들의 표면은 주로 친수성 아미노산이 배열되어 있어 물과 상호작용을 하고 있으며, 내부는 주로 소수성 아미노산이 배열되어 소수성 상호작용을 하고 있다.

 

  * 단백질 접힘 유형의 규칙

    - 소수성 상호작용은 단백질 구조의 안정성에 크게 기여한다.

    - α-helix와 β-sheet는 서로 다른 층에 존재한다.

    - 이차구조 간 교차 연결과 매듭은 없다.

 

 3. 도메인(domain)

   독립적으로 안정화되어 있으면서 전체 단백질에 대한 동작을 수행할 수 있는 폴리펩타이드 사슬의 일부분 

    예> CAP Proetin

 

단백질의 4차 구조

2개 혹은 그 이상의 독립된 폴리펩타이드 사슬이 존재하며(소단위체), 소수성 상호작용, 정전기적 상호작용 수소 결합, 공유 결합으로 연결된 형태. 여러 개의 소단위가 단백질 조절 기능을 갖기도 하며 이 경우 ligand와 상호작용하는 binding site가 존재하기도 한다.