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목록생물학 임용노트/단백질 (14)
숭늉의 연구일지
효소의 활성에 영향을 미치는 요인은 pH, 온도, 입체 다른 자리 조절 인자 등이 있다. 1. pH 2. 입체 다른자리 조절 인자 입체 다른 자리 조절은 2가지 방식으로 분류한다. 1> 조절 양상에 따라 - 양의 조절(효소 활성 촉진), 음의 조절(효소 활성 억제) 2> 기질과 조절인자에 따라, 2-1> 동종성(Homotropic): 기질이 조절인자인 경우 2-2> 이종성(Heterotropic): 기질이 조절인자가 아닌 경우 비경쟁억제제와 입체 다른 자리 조절인자는 다르다. 비경쟁억제는 반드시 활성-불활성을 매개하지는 않는다. 입체 다른자리 조절인자의 경우 되먹임 억제(feedback inhibition)를 하기도 한다. 되먹임 억제란 다효소계의 최종 산물에 의해서 억제되는 기작으로, 이 경우 그래프는..
효소 억제제 효소 억제제란 촉매를 방해하여 효소 반응을 느리게 하는 물질을 말한다. 효소 억제제는, 1> 가역적 억제제 1-1> 경쟁적 억제제: 효소 활성자리에 기질과 경쟁한다. 1-2> 무경쟁 억제제: 효소-기질 복합체와 결합하며, 활성자리 다른 곳에 결합자리가 위치한다. 1-3> 혼합 억제제: 효소 또는 효소-기질 복합체에 결합하며, 활성자리 다른 곳에 결합자리가 위치한다. 2> 비가역적 억제제: 효소 작용기와 공유결합을 파괴시키거나 특별히 안정한 공유결합을 형성한다. 라인-위버 버크식을 통한 효소 억제 반응 분석 1) 경쟁적 억제 - Vmax 일정, Km 증가 2) 무경쟁 억제 - Vmax 감소, Km 감소 3) 혼합형 억제 - Vmax 감소, Km은 양상이 다양
Vmax의 정의 화학반응에서 효소 농도에 비해 초기 기질의 농도가 낮아 초기속도(V0)는 거의 기질의 양에 직선적으로 증가한다. 이 증가가 거의 이루어지지 않을 때의 속도를 Vmax라고 정의한다. 여기서 Km은 Vmax의 50%가 되는 기질의 농도를 의미한다. 2. 미하엘리스-멘텐식(M-M equation)의 유도와 해석 1) 미하엘리스-멘텐식 유도 2) Km의 해석 3) Vmax와 Km의 해석 Km은 효소에 따라 다르고 같은 효소에서도 기질에 따라 다르다. → 효소의 기질 친화도 지표로 이용이 가능하다. 4) 전환수(대사 회전수, turnover number) Kcat 전환수(Kcat)는, 1> 효소 촉매 반응에서 속도 제한 단계의 속도 2> 또는 효소가 기질로 완전히 포화 시 한 효소 분자가 단위 시..
효소의 작용 기작 효소가 없을 때의 반응 속도를 1이라고 하면, 효소 존재 시 반응속도는 105 ~ 107배 증가가 일어난다. 또한 효소의 반응은 매우 특이적이다. 효소의 작용기작은, 1> 효소 반응 간 공유결합 재배열 → 낮은 에너지 준위 경로를 활성화 2> 효소-기질 간의 비공유 상호작용 → △G‡(활성화 에너지)를 낮추는 에너지 획득 ; 효소-기질 복합체 내부의 약한 결합을 형성해 상호작용 안정화에 필요한 에너지를 방출해 활성화 에너지를 저하 기질에 상보적인 효소는 기질을 안정화시켜 촉매반응을 오히려 방해한다. → 전이 상태로 더 나아갈 상호작용이 필요하다. 일부 약한 상호작용이 효소-기질 복합체에서 형성되지만 완전한 상보적 결합은 기질이 전이 상태에 도달 시 형성된다. 효소의 촉매기작; △G‡(활..
효소의 구성 효소는 대부분 단백질로 1~4차 구조가 활성에 중요하다. 효소는 크게 2가지 형태 중 하나인데, 1> 아미노산 잔기 외에 화학기가 필요 없는 것 2> 보조인자(cofactor)가 필요한 것 2-1> Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ 같은 무기 화합물 형태의 보조인자 2-2> 보조효소(coenzyme) 같은 유기화합물 형태의 보조인자 → 완전효소(holoenzyme)은 apoprotein과 보조인자의 형태로 구성된다. 활성화 에너지 ** △G‡: 활성화 에너지, △G‡cat : 효소 존재시 활성화에너지, △G'º : 반응열 △G‡(활성화 에너지): 분자들이 서로 충돌할 만큼 에너지를 가지는 전이 상태가 되기 위해 필요한 에너지. 기저상태와 전이 상태의 에너지 차이를 의미한다. 효소는 화..
1. 단백질과 리간드의 협동적 상호작용의 정량적 기술 단백질이 하나가 아닌 여러개(n개)의 리간드와 협동적 상호작용을 할 경우, 이를 정량적으로 기술하면 다음과 같아진다. 위에서 y=ax식으로 표현된 함수의 기울기 n을 nH라고 하며 이를 Hill 계수라고 한다. 이는 단백질과 리간드 결합의 협동성 정도를 나타낸다. 이때 nH의 값에 따라 협동성 정도를 아래와 같이 표현한다. nH 1 : 양성 협동 nH = n (상한선) : 모두 협동 nH = 1 : 협동성 없음 2. 협동적 상호작용의 예 - Hb(헤모글로빈) Hb(헤모글로빈) : 적혈구에 존재하는 Heme 보조단 4합체로 구성된 산소 운반 작용에 중요한 역할을 하는 단백질 → 2개의 Hbα(α1α2), 2개의 Hbβ(β1..
1. 단백질의 기능 단백질은 세포의 거의 모든 기능을 수행한다. → 효소, 구조, 수송, 운동, 저장, 신호, 수용체, 유전자 등에 관여한다. 1) 역동적인 분자로 기능이 항상 다른 분자와의 상호작용에 의존한다. 2) 다른 분자와의 가역적 결합을 수반한다. → ligand 결합이 종종 단백질의 입체 형태 변화를 야기한다. 2. 단백질과 리간의 상호작용 1) 단백질-리간드 상호작용의 정량적 표현 단백질에 대한 리간드의 친화도를 ka로 표현이 가능하다. → 평형 상수로 표현 ka는 결합 상수로 클수록 리간드의 단백질에 대한 친화력이 더 크다. 단백질의 리간드 결합부위 중 50%가 채워질 수 있는 리간드의 농도는 1/ka이라고 한다.(kd(해리상수) = 1/ka로 표현 가능하고, 작을수록 친화력이 크다.) [..
단백질의 분해 단백질 분해 과정에서 대표적으로 3개의 단백질 분해계가 이용된다. 1. ATP 의존성 세포질 분해계(원핵생물, 진핵생물) 결함이 있는 또는 반감기가 짧은 단백질 분해 2. 리소좀 분해계(척추동물) 3. 진핵생물의 ATP 의존성 세포질 분해계 프로테아좀(proteasome)과 유비퀴틴(ubiquitin)이 있다. 유비퀴틴-프로테아좀계 1. 유비퀴틴화 과정 유비퀴틴이 유비퀴틴 활성화 효소(E1)와 결합(유비퀴틴 C말단이 E1과 결합) → 유비퀴틴을 E2-E3 복합체의 유비퀴틴 결합효소(E2)에 전달 → E3에 결합된 단백질의 Lys 잔기에 E2의 유비퀴틴을 전달(E3: 유비퀴틴 라이게이스) → 반복 2. 다중 유비퀴틴을 가진 표적 단백질이 프로테아좀으로 이동한 후 분해