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목록생물학 임용노트/단백질 (14)
숭늉의 연구일지
단백질의 접힘 단백질의 접힘은 열역학적으로 가장 안정한 구조를 형성하도록 단백질이 구조화되는 과정이다. 단백질 접힘에 관여하는 단백질을 샤페론(chaperone) 혹은 샤페로닌(chaperonin)이라고 한다. hsp70은 단백질 접힘에 관여하고, 잘못 접힌 단백질은 hsp60-유사 단백질(hsp60-like protein)에 의해 접힘이 잘못된 단백질을 정상화한다.
단백질은 특정한 세포 환경에서 기능 발휘가 가능하다. 따라서 ㅅ[포 안과 다른 조건에서 단백질 구조의 변화가 가능하다. 1. 변성(denaturation) 기능의 상실을 초래하기 충분한 단백질 3차원 구조의 상실 → 접힘(folding)과 입체 형태의 변화를 의미한다. 천천히 온도 상승 시, 일반적으로 단백질의 입체 형태는 좁은 온도 범위에서 일어나는 갑작스러운 구조 변화와 기능 손상 전까지 손상되지 않는다. → 접힘(folding)이 풀리는 것은 협동적인 과정으로 단백질의 한 부분의 구조 상실이 다른 부분의 불안정화를 일으킨다는 의미가 된다. 2. 단백질의 변성 요인 1) 극단의 pH(강산, 강염기) : 곁사슬의 수소결합과 염다리 패턴을 변화시킨다. 2) 유기용매 : 소수성 상호작용을 파괴하고 수소 결..
단백질의 3차 구조 폴리펩타이드 사슬 내 아미노산 R기간의 상호작용에 의해 형성되는 구조이다. 주된 결합력은 R기 사이의 소수성 상호작용, 이온 상호작용, 반 데르 발스 인력, 두 Cys간의 공유결합이다. 1. 섬유 단백질(fibrous protein) 대체로 가늘고 길며, 긴 가닥 혹은 판상으로 배열된 사슬의 형태를 띠고 있다. 단백질의 내외부에 소수성 아미노산이 높은 밀도로 존재한다. 1) α-케라틴; 오른손 감김 Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe 등 소수성 아미노산이 풍부하다. α-나선의 폴리펩타이드가 서로 꼬여 있는 형태이다. pf> 마이오신(4차구조) 4차 구조 형성 시 이황화 결합에 의해 안정화된다. 2) 콜라겐(collagen); 왼손 감김 1회전당 3개의 아미노산이 존재한..
단백질의 2차 구조 폴리펩타이드 골격에 주사슬을 이루는 원자들에 의한 입체 형태를 의미한다. α-나선(α-helix) 폴리펩타이드 골격이 가상의 축을 둘레로 감고 있는 구조로 N-H와 C=O 간의 수소 결합으로 안정화된다. 나선상의 1회전당 3~4개의 아미노산이 있으며 이들은 수소 결합으로 다음 회전과 연결된다. R기는 나선 모양인 골격의 바깥으로 돌출되어 있다. 수송, 수용체 단백질과 막관통 단백질에 많은 구조이다. ◎ α-나선 구조의 안정성에 영향을 미치는 요인 - Ala(알라닌)은 α-나선 형성에 유리하다. - 3~4개 떨어진 거리의 아미노산 잔기 간의 상호작용(예> (+) - (-) 사이의 상호작용)은 α-나선 형성에 유리하다. - 인접한 R기의 크기가 크거나 모양이 특이적인 아미노산은 α-나선의..
펩타이드(peptide) 아미노산의 카르복실기(-COOH)와 아미노기(-NH2) 간에 형성된 무수 결합을 펩타이드 결합이라 하고, 이 펩타이드 결합으로 이루어진 화합물을 '펩타이드'라고 한다. 이때 아미노산의 평균 분자량은 한 분자당 110Da 정도이다. 펩타이드 결합 과정에서 카보닐 탄소와 아마이드 질소 결합은 부분 이중 결합을 형성하여 자유로운 회전이 불가능하다. 즉 N-Cα, Cα-C는 회전이 자유롭다. 하지만 골격과 R기에 의한 간섭으로 회전이 제한되기도 한다. 단백질의 1~4차구조 개관 (1차 구조) DNA 정보에 의해 정해지는 아미노산의 종류와 수, 서열. 세포질의 단백질을 구성하는 모든 아미노산은 L-아미노산으로 구성되어 있기 때문에 특정 3차 구조가 일정하게 형성이 가능하다. (2차 구조)..
아미노산(amino acid) 단백질의 기본 구성단위로서 한 분자 안에 염기로 작용하는 아미노기(-NH2)와 산으로 작용하는 카르복시기(-COOH)를 모두 가진 양성적 성질의 유기 화합물을 총칭한다. 아미노산의 구조 1) α탄소를 갖는다 - 4개의 서로 다른 원자단을 가지며 거울상 이성질체가 존재한다. 2) 세포질 단백질은 모두 L형 아미노산을 이용한다. 3) R기의 구성에 따라 화학적 특성이 달라진다. 아미노산의 종류 아미노산은 R기의 성질에 따라 비극성, 방향족, 극성, 양전하, 음전하로 나뉜다. 검은색(정식 명칭), 빨간색(3글자 표기법) 1. 비극성 지방족(nonpolar, alipathic) Group1: 소수성 상호작용을 통해 단백질 구조를 안정화 Group2: 가장 단순한 구조, 비극성이지만..