숭늉의 연구일지

효소의 작용 기작 효소가 없을 때의 반응 속도를 1이라고 하면, 효소 존재 시 반응속도는 105 ~ 107배 증가가 일어난다. 또한 효소의 반응은 매우 특이적이다. 효소의 작용기작은, 1> 효소 반응 간 공유결합 재배열 → 낮은 에너지 준위 경로를 활성화 2> 효소-기질 간의 비공유 상호작용 → △G‡(활성화 에너지)를 낮추는 에너지 획득 ; 효소-기질 복합체 내부의 약한 결합을 형성해 상호작용 안정화에 필요한 에너지를 방출해 활성화 에너지를 저하 기질에 상보적인 효소는 기질을 안정화시켜 촉매반응을 오히려 방해한다. → 전이 상태로 더 나아갈 상호작용이 필요하다. 일부 약한 상호작용이 효소-기질 복합체에서 형성되지만 완전한 상보적 결합은 기질이 전이 상태에 도달 시 형성된다. 효소의 촉매기작; △G‡(활..

효소의 구성 효소는 대부분 단백질로 1~4차 구조가 활성에 중요하다. 효소는 크게 2가지 형태 중 하나인데, 1> 아미노산 잔기 외에 화학기가 필요 없는 것 2> 보조인자(cofactor)가 필요한 것 2-1> Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ 같은 무기 화합물 형태의 보조인자 2-2> 보조효소(coenzyme) 같은 유기화합물 형태의 보조인자 → 완전효소(holoenzyme)은 apoprotein과 보조인자의 형태로 구성된다. 활성화 에너지 ** △G‡: 활성화 에너지, △G‡cat : 효소 존재시 활성화에너지, △G'º : 반응열 △G‡(활성화 에너지): 분자들이 서로 충돌할 만큼 에너지를 가지는 전이 상태가 되기 위해 필요한 에너지. 기저상태와 전이 상태의 에너지 차이를 의미한다. 효소는 화..

1. 단백질과 리간드의 협동적 상호작용의 정량적 기술 단백질이 하나가 아닌 여러개(n개)의 리간드와 협동적 상호작용을 할 경우, 이를 정량적으로 기술하면 다음과 같아진다. 위에서 y=ax식으로 표현된 함수의 기울기 n을 nH라고 하며 이를 Hill 계수라고 한다. 이는 단백질과 리간드 결합의 협동성 정도를 나타낸다. 이때 nH의 값에 따라 협동성 정도를 아래와 같이 표현한다. nH 1 : 양성 협동 nH = n (상한선) : 모두 협동 nH = 1 : 협동성 없음 2. 협동적 상호작용의 예 - Hb(헤모글로빈) Hb(헤모글로빈) : 적혈구에 존재하는 Heme 보조단 4합체로 구성된 산소 운반 작용에 중요한 역할을 하는 단백질 → 2개의 Hbα(α1α2), 2개의 Hbβ(β1..

1. 단백질의 기능 단백질은 세포의 거의 모든 기능을 수행한다. → 효소, 구조, 수송, 운동, 저장, 신호, 수용체, 유전자 등에 관여한다. 1) 역동적인 분자로 기능이 항상 다른 분자와의 상호작용에 의존한다. 2) 다른 분자와의 가역적 결합을 수반한다. → ligand 결합이 종종 단백질의 입체 형태 변화를 야기한다. 2. 단백질과 리간의 상호작용 1) 단백질-리간드 상호작용의 정량적 표현 단백질에 대한 리간드의 친화도를 ka로 표현이 가능하다. → 평형 상수로 표현 ka는 결합 상수로 클수록 리간드의 단백질에 대한 친화력이 더 크다. 단백질의 리간드 결합부위 중 50%가 채워질 수 있는 리간드의 농도는 1/ka이라고 한다.(kd(해리상수) = 1/ka로 표현 가능하고, 작을수록 친화력이 크다.) [..

단백질의 분해 단백질 분해 과정에서 대표적으로 3개의 단백질 분해계가 이용된다. 1. ATP 의존성 세포질 분해계(원핵생물, 진핵생물) 결함이 있는 또는 반감기가 짧은 단백질 분해 2. 리소좀 분해계(척추동물) 3. 진핵생물의 ATP 의존성 세포질 분해계 프로테아좀(proteasome)과 유비퀴틴(ubiquitin)이 있다. 유비퀴틴-프로테아좀계 1. 유비퀴틴화 과정 유비퀴틴이 유비퀴틴 활성화 효소(E1)와 결합(유비퀴틴 C말단이 E1과 결합) → 유비퀴틴을 E2-E3 복합체의 유비퀴틴 결합효소(E2)에 전달 → E3에 결합된 단백질의 Lys 잔기에 E2의 유비퀴틴을 전달(E3: 유비퀴틴 라이게이스) → 반복 2. 다중 유비퀴틴을 가진 표적 단백질이 프로테아좀으로 이동한 후 분해

단백질의 접힘 단백질의 접힘은 열역학적으로 가장 안정한 구조를 형성하도록 단백질이 구조화되는 과정이다. 단백질 접힘에 관여하는 단백질을 샤페론(chaperone) 혹은 샤페로닌(chaperonin)이라고 한다. hsp70은 단백질 접힘에 관여하고, 잘못 접힌 단백질은 hsp60-유사 단백질(hsp60-like protein)에 의해 접힘이 잘못된 단백질을 정상화한다.

단백질은 특정한 세포 환경에서 기능 발휘가 가능하다. 따라서 ㅅ[포 안과 다른 조건에서 단백질 구조의 변화가 가능하다. 1. 변성(denaturation) 기능의 상실을 초래하기 충분한 단백질 3차원 구조의 상실 → 접힘(folding)과 입체 형태의 변화를 의미한다. 천천히 온도 상승 시, 일반적으로 단백질의 입체 형태는 좁은 온도 범위에서 일어나는 갑작스러운 구조 변화와 기능 손상 전까지 손상되지 않는다. → 접힘(folding)이 풀리는 것은 협동적인 과정으로 단백질의 한 부분의 구조 상실이 다른 부분의 불안정화를 일으킨다는 의미가 된다. 2. 단백질의 변성 요인 1) 극단의 pH(강산, 강염기) : 곁사슬의 수소결합과 염다리 패턴을 변화시킨다. 2) 유기용매 : 소수성 상호작용을 파괴하고 수소 결..

서론 - 서피스프로5 이야기 2017년 대학원에 진학할 때쯤의 이야기이다. 직장인이면서 대학원을 진학한다며 '갓생'의 뽕이 차오를 무렵 대학원생이라면 응당 노트북이 필요하다며 구매한 노트북이 있었으니, 그게 바로 '뉴서피스프로' 이다. 당시에는 사양도 그리 따지지 않고 멋있다고 생각해서 구매한 도대체 왜 구매했는지 조차 기억도 안나는 노트북이었다. 당시 구매했던 '뉴서피스프로'는 서피스프로5로 사양은 core i5 7세대 메모리 8GB 모델이었다. 서피스 프로9이 나온 지금의 기준으로는 중급기까지는 아니고 가장 기본형 제품이 되겠다. 하지만 그때 당시에는 4GB 모델도 나왔을 때니 그때 기준으로는 중급기 정도로 보인다. 나는 전문적으로 사용하는 사람은 아니고캐주얼한 스팀 게임, 하스스톤 정도 하고 문서작..